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Aktuelle Forschungsthemen

Wie arbeitet der NO-Transporter Nitrophorin?

Der wohl bekannteste Vertreter von Eisenproteinen ist das Hämoglobin in den roten Blutkörperchen. In den Kapillaren der Lungenbläschen werden maximal vier Sauerstoffmoleküle an die vier Eisenionen des Hämoglobins gebunden. Zusammen mit dem Hämoglobin werden die vier Sauerstoffmoleküle in der Blutbahn dann zu den Gewebekapillaren und damit letztendlich zu den Zellen transportiert. Ein neu entdecktes Protein, das ebenfalls Eisenionen enthält, allerdings das Signalmolekül Stickstoffmonooxid (NO) transportiert, ist das Nitrophorin. Der Produzent des Nitrophorins, ein blutsaugendes Insekt, injiziert es während des Bisses in die Blutbahn seines Opfers. Das vom Nitrophorin in der Blutbahn abgegebene NO-Molekül erweitert die Adern des Opfers, der Blutfluß in der Nähe der Bißstelle wird erhöht und das Insekt kann so leichter seinen Bedarf nach Blut stillen. In Zusammenarbeit mit Prof. F. Ann Walker (Department of Chemistry, University of Arizona)  untersuchen wir dieses Protein und entsprechende chemische Modelle, um durch Anwendung von spektroskopischen Methoden den molekularen Mechanismus des NO-Transports durch seinen Träger Nitrophorin aufzuklären.

Identifizierung von Eisen-Schwefel-Zentren in Elektronentransferproteinen mit Mößbauer-Spektroskopie

Für enzymatisch katalysierte Reaktionen werden fast immer Elektronen benötigt, die während einer chemischen Reaktion zu- oder abgeführt werden müssen. Dies wird durch Elektronentransferproteine gewährleistet und auch hier spielen Eisenproteine eine wichtige Rolle. Insbesondere geht der Elektronentransport in diesen Proteinen mit einem Wechsel der Oxidationszahl und der Stereostruktur des Eisens zwischen dem dreiwertigen und dem zweiwertigen Zustand einher. Die Mößbauer-Spektroskopie von Proteinen mit Eisen-Zentren stellt eine wichtige Meßmethode zur Ermittlung der elektronischen Eigenschaften und der Koordinationssphäre des Eisen dar. Diese Informationen ermöglichen ein grundlegendes Verständnis des Arbeitsablaufes von Elektronentransferproteinen. Zusammen mit anderen Arbeitsgruppen werden Eisen-Schwefel-Proteine und entsprechende Mutanten untersucht. Hier interessieren die Auswirkungen von durch Mutationen hervorgerufenen strukturellen Änderungen in der Perepherie des Eisenzentrums auf die durch Mößbauerspektroskopie zugänglichen Fein- und Hyperfeinstruktur-Parameter des Eisenzentrums. Als Beispiel ist die Kooperation mit Dr. M. Seemann (Université Louis Pasteur Strasbourg) zu nennen. Hier besteht eine Zusammenarbeit zur Identifizierung von mehrkernigen Fe-S-Zentren und zwar in den Proteinen GcpE und LytB, die bei der Isoprenoid-Biosynthese eine entscheidende Rolle spielen.

Mößbauer-Spektroskopie mit Synchrotronstrahlung

In der Gruppe soll ebenfalls die Anwendung von zwei neuen Methoden, der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) - auch "Nuclear Resonance Vibrational Spectroscopy (NRVS)" genannt - mit Hilfe von Synchrotonstrahlung und der Mößbauer-Spektroskopie mit Synchrotonstrahlung (Nuclear forward scattering, NFS) betrieben werden. Mit NIS ist es möglich, das Schwingungsverhalten von Eisenzentren in Proteinen und chemischen Komplexen zu studieren und damit selektiv Aussagen über die Dynamik von aktiven Zentren zu gewinnen. Diese Methode hat den gegenüber der konventionellen Schwingungsspektroskopie den Vorteil, dass nur die Dynamik des aktiven Zentrums eines Eisenproteins spektroskopisch erfaßt wird, die Vielzahl der Schwingungsbanden des umgebenden Proteins werden dagegen ausgeblendet.