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Blaulichtrezeptoren

Struktur der LOV1-Domäne des Phototropin 1 von <I>Chlamydomonas Reinhardtii</I> mit gebundenem Chormophor FMN (nach <LINK http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1N9L>PDB 1N9L</link>).

Eine weitere Klasse von natürlichen Photorezeptoren bilden Blaulichtrezeptoren, die vornehmlich im blauen und nahen ultravioletten Spektralbereich absorbieren. Viele solcher Rezeptoren basieren auf Flavinen als Chromophor, wie z.B. AppA oder Phototropin.

Wir untersuchen die Domäne LOV1 (Light Oxygen Voltage) des Proteins Phototropin 1 aus der Grünalge Chlamydomonas Reinhardtii. Phototropine regeln in Pflanzen vielfältige Aufgaben rund um die Photosynthese, wie z.B. phototropische Pflanzenbewegung, Chlorplastenbewegung und das Öffnen von Stomata. Die Domäne LOV1 dient dabei als die photosensitive Untergruppe des Proteins. Als Chromophor dient Flavin-Mononukleotid, welches innerhalb einiger µs nach der Photoabsorption eine kovalente Bindung mit dem Protein eingeht.

Die ultraschnelle Infrarotspektroskopie ist dabei eine hervorragende Methode, um die Prozesse zu untersuchen, die zur Ausbildung dieser Bindung führen. Dazu gehören Änderungen in der elektronischen und geometrischen Struktur des Chormophors und die Reaktion des Proteins auf eben diese Änderungen.

Begleitend untersuchen wir die Photoanregung von Riboflavin in Lösung. Durch die ultraschnelle IR-Spektroskopie und quantenchemische Rechnungen zur Schwingungsanalyse wird so ein Referenzsystem zum Protein-gebundenen Flavin-Chromophor geschaffen.